Esta é uma visão de trabalho sobre Peptídeo, para quem quer mais que um parágrafo e menos que um manual.
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A Glicogénio Fosforilase é uma enzima fosforilase (EC 2.4.1.1) que catalisa a libertação de moléculas de glicose 1-fosfato a partir da molécula de glicogénio. Este é o passo limitante da glicogenólise nos animais. As glicoses são libertadas nas ligações glicosídicas terminais $\alpha$-1,4 das cadeias de glicogénio. A glicogénio fosforilase é também estudada como uma proteína modelo regulada por fosforilação reversível (ligação covalente reversível) e por efeitos alostéricos.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Mecanismo == A reação global catalisada é: (cadeia de glicogênio α-1,4)n + Pi ↔ (cadeia de glicogênio α-1,4)n-1 + D-glicose 1-fosfato. A glicogênio fosforilase quebra o glicogênio em unidades de glicose, que são libertadas na forma de glicose 1-fosfato. O glicogênio fica cada vez que o enzima intervém com uma unidade de glicose a menos. Para que a glicose libertada possa ser utilizada no metabolismo deve converter-se em glicose 6-fosfato pelo enzima fosfoglicomutase. Embora a reação seja reversível em solução, dentro da célula o enzima só funciona na direção degradativa porque a concentração de fosfato inorgânico (Pi) é muito maior que a de glicose 1-fosfato.
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A glicogênio fosforilase pode atuar só sobre cadeias lineares de glicogênio (com ligação glicosídica α1-4). A sua atividade cessa imediatamente quatro resíduos antes de se chegar a uma ligação α1-6, que estão nos pontos de ramificação do glicogênio, muito comuns na molécula. Nesta situação, é necessário que atue outro enzima chamado enzima desramificador do glicogênio, o qual deixará reta a cadeia nessa zona, e pode realizar nos eucariotas duas atividades (em E. coli fazem-nas dois enzimas distintos): atividade transferase e atividade α-1,6-glicosidase. Primeiramente atua como enzima transferase e muda um bloco de três resíduos de glicose da rama externa para a extremidade de outra cadeia, e depois atua como α1-6 glicosidase e quebra o resíduo de glicose que fica com ligação α1-6 na nova cadeia linear. Depois de se ter feito tudo isto, a glicogênio fosforilase pode continuar a separar mais resíduos de glicose. O enzima é específico de cadeias α1-4, já que tem uma fenda de 30 ángstrom de comprimento com o mesmo raio que a hélice formada pela cadeia de glicogênio; na fenda cabem 4-5 resíduos de glicose, mas é demasiado estreita para as zonas com ramificações. Esta fenda conecta o sítio de armazenamento do glicogênio no enzima com o sítio ativo catalítico. O mecanismo ilustra-se na figura de abaixo. A glicogênio fosforilase tem um fosfato de piridoxal (PLP, derivado da vitamina B6) em cada sítio catalítico ou ativo. O fosfato de piridoxal está ligado a resíduos básicos (neste caso lisina, a Lys680) e forma por ligação covalente uma base de Schiff.
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Uma vez que se forma a base de Schiff, mantendo a molécula de PLP no sítio ativo, o grupo fosfato do PLP (em vermelho na figura) facilmente doa um protão a uma molécula de fosfato inorgânico (em verde), o que faz com que o fosfato inorgânico seja por sua vez desprotonado pelo oxigénio da ligação glicosídica α-1,4 (em azul). A doada desprotonação do PLP deve-se a que a sua carga negativa não está só estabilizada no grupo fosfato, mas também no anel de piridina, e assim a base conjugada originada pela desprotonação do PLP é bastante estável. O oxigénio (azul) protonado agora é um bom grupo de saída lábil (leaving group), e a cadeia de glicogênio separa-se da glicose terminal numa reação SN1, originando a formação de uma molécula de glicose com um carbocatião secundário na posição 1. Finalmente, o fosfato inorgânico desprotonado atua como um nucleófilo e liga-se com o carbocatião, formando glicose 1-fosfato e uma cadeia de glicogênio com um resíduo de glicose a menos. Na reação liberta-se uma molécula de água, mas não é uma hidrólise, mas sim uma fosforólise. Propôs-se também um mecanismo alternativo que implica a intervenção de um oxigénio carregado positivamente em conformação de meia-cadeira.
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)